1. Treatment of Multidrug-Resistant and Extensively Drug-Resistant Tuberculosis in Children: The Role of Bedaquiline and Delamanid / P. Francesco [et al.] // Microorganisms. - 2021. - Vol. 9, N 5. - Р. 10741091. https://doi.org/10.3390/microorganisms9051074
2. Marrakchi, H. Mycolic acids: Structures, biosynthesis, and beyond / H. Marrakchi, M. A. Laneelle, M. Daffe // Chem. Biol. - 2014. - Vol. 21. - P. 67-85. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2013.11.011
3. Dulberger, C. L. The mycobacterial cell envelope - a moving target / C. L. Dulberger, E. J. Rubin, C. Boutte // Nat. Rev. Microbiol. - 2020. - Vol. 18 - P. 47-59. https://doi.org/10.1038/s41579-019-0273-7
4. Abrahams, K. A. Mycobacterial drug discovery. / K. A. Abrahams, G. S. Besra // RSC Med. Chem. - 2020. - Vol. 11. - P. 1354-1365. https://doi.org/10.1039/D0MD00261E
5. Purification and biochemical characterization of the Mycobacterium tuberculosis beta-ketoacyl-acyl carrier protein synthases KasA and KasB / M. L. Schaeffer [et al.] // J. Biol. Chem. - 2001. - Vol. 276, N 50. - P. 47029-47037. https://doi.org/10.1074/jbc.m108903200
6. Platensimycin activity against mycobacterial beta-ketoacyl-ACP synthases / A. K. Brown [et al.] // PLoS One. - 2009. - Vol. 4. - P. e6306. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0006306
7. Crystal structures of Mycobacterium tuberculosis KasA show mode of action within cell wall biosynthesis and its inhibition by thiolactomycin / S. R. Luckner [et al.] // Structure. - 2009. - Vol. 17, N 7. - P. 1004-1013. https://doi.org/10.1016/j.str.2009.04.012
8. Thiolactomycin-based inhibitors of bacterial beta-ketoacyl-ACP synthases with in vivo activity / G. R. Bommineni [et al.] // J. Med. Chem. - 2016. - Vol. 59. - P. 5377-5390. https://doi.org/10.1021/acs.jmedchem.6b00236
9. Synergistic lethality of a binary inhibitor of Mycobacterium tuberculosis KasA / P. Kumar [et al.] // mBio. - 2018. - Vol. 9. - P. e02101-e02117. https://doi.org/10.1128/mBio.02101-17
10. Inoyama, D. A preclinical candidate targeting Mycobacterium tuberculosis KasA / D. Inoyama, D. Awasthi, G. C. Capodagli // Cell Chem. Biol. - 2020. - Vol. 27. - P. 560-570. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2020.02.007
11. Лахвич, Ф. Ф. Рациональный дизайн модели ациклических аналогов гидроксиизонипекотиновых кислот / Ф. Ф. Лахвич, П. Ю. Зущик, Ф. А. Лахвич // БГМУ в авангарде медицинской науки и практики : сб. науч. тр. - Минск: БГМУ, 2019. - Вып. 9. - С. 389 - 399.
12. Лахвич, Ф. Ф. Исследование сродства альдонамидов к рецепторам KasA в контексте разработки противотуберкулезных препаратов / Ф. Ф. Лахвич, М. И. Борова // БГМУ в авангарде медицинской науки и практики: сб. науч. тр. - Минск: БГМУ, 2021. - Вып. 11. - C. 518-523.
13. Autodock4 and AutoDockTools4: automated docking with selective receptor flexibility / G. M. Morris [et al.] // Computational Chemistry. - 2009. - N 16. - P. 2785-2791. https://doi.org/10.1002/jcc.21256
14. Assessment report Xarelto Rivaroxaban [Electronic resource] / European Medicines Agency. - Режим доступа: https://www.ema.europa.eu/en/documents/variation-report/xarelto-h-c-944-x-0010-epar-assessment-report-extension_en.pdf. - Дата доступа: 01.06.2022.