Экспрессия и очистка рекомбинантного термостабильного ДНК-связывающего белка Sso7d
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2023-59-3-225-233
Анатацыя
Белок Sso7d обладает исключительной стабильностью структуры, а также способностью высокоспецифично связываться с ДНК, что делает белок перспективным модулем для создания химерных белков и тест-систем. Sso7d является компонентом химерных высокоточных ДНК-полимераз, способных осуществлять полимеразную цепную реакцию даже в присутствии ингибиторов ПЦР. Применение более быстрого, простого и высокопроизводительного метода получения белка позволит существенно сократить расходы на создание биосенсоров и на проведение анализов. Описан новый эффективный способ получения рекомбинантного белка Sso7d с высокой степенью чистоты без использования аффинной хроматографии.
Аб аўтарах
А. Саченко
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
М. Травкина
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
В. Щур
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
C. Усанов
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
А. Янцевич
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Solution structure and DNA-binding properties of a thermostable protein from the archaeon Sulfolobus solfataricus / H. Baumann [et al.] // Nat. Struct. Biol. ‒ 1994. ‒ Vol. 1, № 11. ‒ P. 808‒819. https://doi.org/10.1038/nsb1194-808
2. An overview of the structures of protein-DNA complexes / N. M. Luscombe [et al.] // Genome Biol. ‒ 2000. ‒ Vol. 1, № 1. ‒ Reviews001. https://doi.org/10.1186/gb-2000-1-1-reviews001
3. A single-point mutation in the extreme heat- and pressure-resistant sso7d protein from sulfolobus solfataricus leads to a major rearrangement of the hydrophobic core / R. Consonni [et al.] // Biochemistry. ‒ 1999. ‒ Vol. 38, № 39. ‒ P. 12709‒12717. https://doi.org/10.1021/bi9911280
4. Investigations of Sso7d catalytic residues by NMR titration shifts and electrostatic calculations / R. Consonni [et al.] // Biochemistry. ‒ 2003. ‒ Vol. 42, № 6. ‒ P. 1421‒1429. https://doi.org/10.1021/bi0265168
5. Guanidine-induced unfolding of the Sso7d protein from the hyperthermophilic archaeon Sulfolobus solfataricus / V. Granata [et al.] // International Journal of Biological Macromolecules. ‒ 2004. ‒ Vol. 34, № 3. ‒ P. 195‒201. https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2004.04.002
6. The Sso7d DNA-binding protein from Sulfolobus solfataricus has ribonuclease activity / E. Shehi [et al.] // FEBS Lett. ‒ 2001. ‒ Vol. 497, № 2–3. ‒ P. 131‒136. https://doi.org/10.1016/s0014-5793(01)02455-3
7. Annealing of complementary DNA strands above the melting point of the duplex promoted by an archaeal protein / A. Guagliardi [et al.] // J. Mol. Biol. ‒ 1997. ‒ Vol. 267, № 4. ‒ P. 841‒848. https://doi.org/10.1006/jmbi.1996.0873
8. Increasing the homogeneity, stability and activity of human serum albumin and interferon-alpha2b fusion protein by linker engineering / H. L. Zhao [et al.] // Protein Expr Purif. ‒ 2008. ‒ Vol. 61, № 1. ‒ P. 73‒77. https://doi.org/10.1016/j.pep.2008.04.013
9. Thermal unfolding of small proteins with SH3 domain folding pattern / S. Knapp [et al.] // Proteins. ‒ 1998. ‒ Vol. 31, № 3. ‒ P. 309‒319. https://doi.org/10.1002/(sici)1097-0134(19980515)31:3
10. A 45-Amino-Acid Scaffold Mined from the PDB for High-Affinity Ligand Engineering / M. A. Kruziki [et al.] // Chem. Biol. ‒ 2015. ‒ Vol. 22, № 7. ‒ P. 946‒956. https://doi.org/10.1016/j.chembiol.2015.06.012
11. DNA bending, compaction and negative supercoiling by the architectural protein Sso7d of Sulfolobus solfataricus / A. Napoli [et al.] // Nucleic Acids Res. ‒ 2002. ‒ Vol. 30, № 12. ‒ P. 2656‒2662. https://doi.org/10.1093/nar/gkf377
12. Design of pH sensitive binding proteins from the hyperthermophilic Sso7d scaffold / N. Gera [et al.] // PLoS One. ‒ 2012. ‒ Vol. 7, № 11. https://doi.org/10.1371/journal.pone.0048928
13. Loving, G. S. Monitoring protein interactions and dynamics with solvatochromic fluorophores / G. S. Loving, M. Sainlos, B. Imperiali // Trends Biotechnol. ‒ 2010. ‒ Vol. 28, № 2. ‒ P. 73‒83. https://doi.org/10.1016/j.tibtech.2009.11.002
14. Design Principles for SuCESsFul Biosensors: Specific Fluorophore/Analyte Binding and Minimization of Fluorophore/Scaffold Interactions / S. de Picciotto [et al.] // J. Mol. Biol. ‒ 2016. ‒ Vol. 428, № 20. ‒ P. 4228‒4241. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2016.07.004
15. Activity-based assessment of an engineered hyperthermophilic protein as a capture agent in paper-based diagnostic tests / E. A. Miller [et al.] // Mol. Syst. Des. Eng. ‒ 2016. ‒ Vol. 1, № 4. ‒ P. 377‒381. https://doi.org/10.1039/c6me00032k
16. 5′-DMT-protected double-stranded DNA: Synthesis and competence to enzymatic reactions / V. V. Shchur [et al.] // Analytical Biochemistry. ‒ 2021. ‒ Vol. 617. ‒ P. 114‒115. https://doi.org/10.1016/j.ab.2021.114115
17. Gill, S. C. Calculation of protein extinction coefficients from amino acid sequence data / S. C. Gill, P. H. von Hippel // Anal. Biochem. ‒ 1989. ‒ Vol. 182, № 2. ‒ P. 319‒326. https://doi.org/10.1016/0003-2697(89)90602-7
18. Edmondson, S. P. DNA binding proteins Sac7d and Sso7d from Sulfolobus / S. P. Edmondson, J. W. Shriver // Methods Enzymol. ‒ 2001. ‒ Vol. 334. ‒ P. 129‒145. https://doi.org/10.1016/s0076-6879(01)34463-4
19. Thermal stability and DNA binding activity of a variant form of the Sso7d protein from the archeon Sulfolobus solfataricus truncated at leucine 54 / E. Shehi [et al.] // Biochemistry. ‒ 2003. ‒ Vol. 42, № 27. ‒ P. 8362‒8368. https://doi.org/10.1021/bi034520t
20. Highly stable binding proteins derived from the hyperthermophilic Sso7d scaffold / N. Gera [et al.] // J. Mol. Biol. ‒ 2011. ‒ Vol. 409, № 4. ‒ P. 601‒616. https://doi.org/10.1016/j.jmb.2011.04.020
21. Hyperthermostable binding molecules on phage: Assay components for point-of-care diagnostics for active tuberculosis infection / N. Zhao [et al.] // Anal. Biochem. ‒ 2017. ‒ Vol. 521. ‒ P. 59‒71. https://doi.org/10.1016/j.ab.2016.12.021
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 400
Паслаць артыкул па эл. пошце 