ВЛИЯНИЕ СТРУКТУРЫ СОПОЛИМЕРА И МУЛЬТИСЛОЙНОЙ ОБОЛОЧКИ НА АГРЕГАТИВНУЮ УСТОЙЧИВОСТЬ НАНОКАПСУЛ (ХИТОЗАН-прив-ПОЛИЭТИЛЕНГЛИКОЛЬ / ПОЛИСТИРОЛСУЛЬФОНАТ)n

Нанокапсулы, состоящие из магнитного ядра и мультислойной полиэлектролитной оболочки на основе хитозана и его сополимеров с полиэтиленгликолем (ХН) и полистиролсульфоната (ПСС), получены методом послойной сборки. Изучено влияние числа бислоев ХН/ПСС в оболочке, степени полимеризации хитозана и наличия боковых цепей полиэтиленгликоля на агрегативно-седиментационную устойчивость нанокапсул в различных средах (воде, 0,9 %-ном растворе NaCl, эмбриональной телячьей сыворотке (ЭТС)). Показано, что диаметр нанокапсул (ХН/ПСС)n со слоем ПСС на поверхности в ЭТС не изменяется при 37 °С в течение 6–8 ч. Адсорбция альбумина на поверхности нанокапсул позволяет стабилизировать их в изотоническом 0,9 %-ном растворе NaCl и ЭТС. Совместное использование сополимера и альбумина в составе оболочек в целом улучшает агрегативно-седиментационную устойчивость нанокапсул в воде и позволяет получить устойчивые нанокапсулы с магнитным ядром за меньшее число циклов адсорбции.

нанокапсулы, мультислойная оболочка, сополимер хитозан-прив-полиэтиленгликоль, агрегативная устойчивость

1. Synthesis, Functionalization, and Biomedical Applications of Multifunctional Magnetic Nanoparticles / R. Hao [et al.] // Adv. Mater. – 2010. – T. 22, № 25. – C. 2729–2742. DOI: 10.1002/adma.201000260

2. Superparamagnetic Iron Oxide Nanoparticles as MRI contrast agents for Non-invasive Stem Cell Labeling and Tracking / L. Li [et al.] // Theranostics. – 2013. – T. 3, № 8. – C. 595–615. DOI: 10.7150/thno.5366

3. Shutava, T. Spherical and tubule nanocarriers for sustained drug release / T. Shutava, R. Fakhrullin, Y. Lvov // Curr. Opin. Pharmacol. – 2014. – №. 18. – C. 141–148. DOI: 10.1016/j.coph.2014.10.001

4. Layer-by-layer surface modification of lipid nanocapsules / S. Hirsjärvi [et al.]. // Eur. J. Pharm. Biopharm. – 2010. – T. 76, № 2. – C. 200–207. DOI: 10.1016/j.ejpb.2010.07.010

5. Schneider, G. Functional Core/Shell Nanoparticles via Layer-by-Layer Assembly. Investigation of the Experimental Parameters for Controlling Particle Aggregation and for Enhancing Dispersion Stability / G. Schneider, G. Decher // Langmuir. – 2008. – T. 24, № 5. – C. 1778–1789. DOI: 10.1021/la7021837

6. Bantchev, G. Layer-by-Layer Nanoshell Assembly on Colloids Through Simplified Washless Process / G. Bantchev, Z. Lu, Y. Lvov // J. Nanosci. Nanotechno. – 2009. – T. 9, № 1. – C. 396–403. DOI: 10.1166/jnn.2009.J055

7. Architectural layer-by-layer assembly of drug nanocapsules with PEGylated polyelectrolytes / T. G. Shutava [et al.] // Soft Matter. – 2012. – T. 8, № 36. – C. 9418–9427. DOI: 10.1039/C2SM25683E

8. Sonication-Assisted Layer-by-Layer Assembly for Low Solubility Drug Nanoformulation / A. C. Santos [et al.] // ACS Appl. Mater. Inter. – 2015. – T. 7. – C. 11972–11983. DOI: 10.1021/acsami.5b02002

9. Fabrication of polymeric nanocapsules from curcumin-loaded nanoemulsion templates by self-assembly / S. Abbas [et al.] // Ultrason. Sonochem. – 2015. – T. 23. – C. 81–92. DOI: 10.1016/j.ultsonch.2014.10.006

10. Díez-Pascual, A. M. Effect of layer-by-layer confinement of polypeptides and polysaccharides onto thermoresponsive microgels: A comparative study / A. M. Díez-Pascual, J. E. Wong // J. Colloid Interf. Sci. – 2010. – T. 347, № 1. – C. 79–89. DOI: 10.1016/j.jcis.2010.03.042

11. Influence of different salts on micro-sized polyelectrolyte hollow capsules / R. Georgieva [et al.] // J. Mater. Chem. – 2005. – Т. 15, № 40. – С. 4301-4310. DOI: 10.1039/b507848b

12. Surface Texture of Poly(styrenesulfonate sodium salt) and Poly(diallyldimethylammonium chloride) Micron-Sized Multilayer Capsules: A Scanning Force and Confocal Microscopy Study / С. Gao [et al.] // J. Phys. Chem. B. – 2000. – T. 104, № 30. – C. 7144–7149. DOI: 10.1021/jp000615i

13. Salt-induced fusion of microcapsules of polyelectrolytes / R. Zhang [et al.] // Soft Matter. – 2010. – T. 6, № 19. – C. 4742–4747. DOI: 10.1039/C0SM00218F

14. Controlling Properties and Cytotoxicity of Chitosan Nanocapsules by Chemical Grafting / L. De Matteis [et al.] // Mar. drugs. – 2016. – T. 14, № 10. – C. 175. DOI: 10.3390/md14100175

15. Шутова, Т. Г. Мультислойные пленки модифицированных полиэтиленгликолем полисахаридов / Т. Г. Шутова, А. А. Мастич, К. С. Ливонович // Труды Белорусского государственного университета. Физиологические, биохимические и молекулярные основы функционирования биосистем. – 2014. – Т. 9, ч. 1. – С. 102–109.

16. Jian, Y. Effect of serum on PEGylated quantum dots: Cellular uptake and intracellular distribution / Y. Jian, X. Xu, Y. Li, Z. Gu // Prog. Nat. Sci. – 2013. – T. 23, № 6. – C. 566–572. DOI: 10.1016/j.pnsc.2013.11.012

17. Usov, D. Dextran coatings for aggregation control of layer-by-layer assembled polyelectrolyte microcapsules / D. Usov, G.B. Sukhorukov // Langmuir. – 2010. – T. 26, № 15. – C. 12575–12584. DOI: 10.1021/la1018949

18. Alekseev, R. J. Serum albumin: structure, functions, and health impact / R. J. Alekseev, A. L. Rebane. – New York : Nova Science Publ., 2005. – 700 с.

19. Body distribution of fully biodegradable [14 C]-poly (lactic acid) nanoparticles coated with albumin after parenteral administration to rats / D. Bazile [et al.] // Biomater. – 1992. – T. 13, № 15. – C. 1093–1102. DOI: 10.1016/0142-9612(92)90142-b

20. Surface modification of PLGA nanoparticles via human serum albumin conjugation for controlled delivery of doce- taxel / S. Manoochehri [et al.] // DARU J. Pharm. Sci. – 2013. – T. 21, № 1. – C. 58–67. DOI: 10.1186/2008-2231-21-58

21. Effect of polyelectrolyte structure on protein–polyelectrolyte coacervates: Coacervates of bovine serum albumin with poly (diallyldimethylammonium chloride) versus chitosan / A. B. Kayitmazer [et al.] // Biomacromol. – 2007. – T. 8, № 11. – C. 3568–3577. DOI: 10.1021/bm700645t

22. Battal, Y. B. The fluorescence study of interaction between bovine serum albumin and polyacrylic acid / Y. B. Battal, M. Topuzogullari, Z. Mustafaeva // J. Fluoresc. – 2009. – C. 1–11. DOI:10.1007/s10895-009-0484-9

23. Protein interactions with polyelectrolyte multilayers: interactions between human serum albumin and polystyrene sulfonate/polyallylamine multilayers / G. Ladam [et al.] // Biomacromol. – 2000. – T. 1, № 4. – C. 674–687. DOI: 10.1021/bm005572q

24. Kumorek, M. Protein Interactions With Quaternized Chitosan/Heparin Multilayers / M. Kumorek, D. Kubies, T. Riedel // Physiol. Res. – 2016. – T. 65, № 2. – C. 253–261.

25. Наночастицы MgхZnyFe3-x-yO4: синтез, магнитные свойства, функционализация поверхности / В. В. Паньков [и др.] // Вес. Нац. акад. навук Беларусi: Сер. хiм. навук. – 2017. – № 2. – С. 15–24.

26. Меньшикова, В. Л. Химический анализ в энергетике: в 5 кн. / В. Л. Меньшикова. – М.: МЭИ, 2008. – Кн. 1, 2. – 407 c.

27. Cocke, D. Interaction between poly (ethylene glycol) and human serum albumin / D. Cocke // Chem. Commun. – 1997. – № 23. – C. 2331–2332. DOI: 10.1039/a706040h

28. Bekale, L. The role of polymer size and hydrophobic end-group in PEG–protein interaction / L. Bekale, D. Agudelo, H. Tajmir-Riahi // Colloids and Surfaces B. – 2015. – T. 130, C. 141–148. DOI: 10.1016/j.colsurfb.2015.03.045