КОНТРОЛИРУЕМОЕ ПЕГИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ АЗИДНЫМИ РЕАГЕНТАМИ-РАЗВЕТВИТЕЛЯМИ С ПОМОЩЬЮ КЛИК-ХИМИИ
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2018-54-2-197-203
Аннотация
Об авторах
Ю. В. Мартыненко-Макаев
Институт физико-органической химии Национальной академии наук Беларуси.
Беларусь
Беларусь
Мартыненко-Макаев Юрий Владимирович – науч. сотрудник.
ул. Сурганова, 13, 220072, Минск.
А. С. Круглик
Институт физико-органической химии Национальной академии наук Беларуси.
Беларусь
Беларусь
Круглик Александр Сергеевич – мл. науч. сотрудник.
ул. Сурганова, 13, 220072, Минск.
О. Л. Шарко
Институт физико-органической химии Национальной академии наук Беларуси.
Беларусь
Беларусь
Шарко Ольга Леонидовна - канд. хим. наук, ст. науч. сотрудник.
ул. Сурганова, 13, 220072, Минск.
В. В. Шманай
Институт физико-органической химии Национальной академии наук Беларуси.
Беларусь
Беларусь
Шманай Вадим Владимирович – канд. хим. наук, зав. лаб.
ул. Сурганова, 13, 220072, Минск.
Список литературы
1. Nucci, M. L. The therapeutic value of poly(ethylene glycol)-modified proteins / M. L. Nucci, R. Shorr, A. Abuchowski // Adv. Drug Deliv. Rev. – 1991. – Vol. 6, № 2. – P. 133–151. DOI:10.1016/0169-409X(91)90037-D
2. Harris, J. M. Effect of pegylation on pharmaceuticals / J. M. Harris, R. B. Chess // Nat. Rev. Drug Discov. – 2003. – Vol. 2, № 3. – P. 214–221. DOI: 10.1038/nrd1033
3. Swierczewska, M. What is the future of PEGylated therapies? / M. Swierczewska, K. C. Lee, S. Lee // Expert Opin. Emerg. Drugs. – 2015. – Vol. 20, № 4. – P. 531–536. DOI: 10.1517/14728214.2015.1113254
4. PEGylation of Biopharmaceuticals: A Review of Chemistry and Nonclinical Safety Information of Approved Drugs. / P. L. Turecek [et al.] // J. Pharm. Sci. – 2016. – Vol. 105, № 2. – P. 460–75. DOI:10.1016/j.xphs.2015.11.015
5. Jevševar, S. PEGylation of therapeutic proteins / S. Jevševar, M. Kunstelj, V. G. Porekar // Biotechnol. J. – 2010. – Vol. 5, № 1. – P. 113–128. DOI:10.1002/biot.200900218
6. A branched monomethoxypoly(ethylene glycol) for protein modification. / C. Monfardini [et al.] // Bioconjug. Chem. – Vol. 6, № 1. – P. 62–9. DOI: 10.1021/bc00031a006
7. Therapeutic proteins: a comparison of chemical and biological properties of uricase conjugated to linear or branched poly(ethylene glycol) and poly(N-acryloylmorpholine) / O. Schiavon [et al.] // Il Farmaco. – 2000. – Vol. 55, № 4. – P. 264–269. DOI: 10.1016/s0014-827x(00)00031-8
8. PEG-Ara-C conjugates for controlled release. / O. Schiavon [et al.] // Eur. J. Med. Chem. – 2004. – Vol. 39, № 2. – P. 123-33. DOI:10.1016/j.ejmech.2003.10.005
9. PEG-metronidazole conjugates: synthesis, in vitro and in vivo properties / C. Bersani [et al.] // Il Farm. – 2005. – Vol. 60, № 9. – P. 783–788. DOI:10.1016/j.farmac.2005.04.015
10. Comparison of bioactivities of monopegylated rhG-CSF with branched and linear mPEG / X.-Q. Li [et al.] // Process Biochem. – 2007. – Vol. 42, № 12. – P. 1625–1631. DOI: 10.1016/j.procbio.2007.09.005
11. Lactoferrin Conjugated with 40-kDa Branched Poly(ethylene Glycol) Has an Improved Circulating Half-Life / Y. Nojima [et al.] // Pharm. Res. – 2009. – Vol. 26, № 9. – P. 2125–2132. DOI: 10.1007/s11095-009-9925-z
12. PEGylation of Biopharmaceuticals: A Review of Chemistry and Nonclinical Safety Information of Approved Drugs / P. L. Turecek [et al.] // J. Pharm. Sci. – 2016. – Vol. 105, № 2. – P. 460–475. DOI: 10.1016/j.xphs.2015.11.015
13. Effect of covalent attachment of polyethylene glycol on immunogenicity and circulating life of bovine liver catalase. / A. Abuchowski [et al.] // J. Biol. Chem. – 1977. – Vol. 252, № 11. – P. 3582-3586.
14. Reduction of immunoreactivity of bovine serum albumin conjugated with polyethylene glycol(PEG) in relation to its esterase activity / A. Matsushima [et al.] // Biochem. Int. – 1992. – Vol. 26, № 3. – P. 485-490.
15. Yamasaki, N. Novel polyethylene glycol derivatives for modification of proteins / N. Yamasaki, A. Matsuo, H. Isobe // Agric. Biol. Chem. – 1988. – Vol. 52, № 8. – P. 2125–2127. DOI: 10.1271/bbb1961.52.2125
16. Veronese, F.M. Branched and Linear Poly(Ethylene Glycol): Influence of the Polymer Structure on Enzymological, Pharmacokinetic, and Immunological Properties of Protein Conjugates / F. M. Veronese, P. Caliceti, O. Schiavon // J. Bioact. Compat. Polym. – 1997. – Vol. 12, № 3. – P. 196–207. DOI: 10.1177/088391159701200303
17. Veronese, F.M. PEGylation, successful approach to drug delivery / F. M. Veronese, G. Pasut // Drug Discov. Today. – 2005. – Vol. 10, № 21. – P. 1451–1458. DOI:10.1016/S1359-6446(05)03575-0
18. Site-specific PEGylation of therapeutic proteins via optimization of both accessible reactive amino acid residues and PEG derivatives. / C. Zhang [et al.] // BioDrugs. – 2012. – Vol. 26, № 4. – P. 209–215. DOI: 10.2165/11633350-000000000-00000
19. Neumann, H. Rewiring translation – Genetic code expansion and its applications / H. Neumann // FEBS Lett. – 2012. – Vol. 586, № 15. – P. 2057–2064. DOI: 10.1016/j.febslet.2012.02.002
20. Hendrickson, T. L. Incorporation of Nonnatural Amino Acids Into Proteins / T. L. Hendrickson, V. de Crécy-Lagard, P. Schimmel // Annu. Rev. Biochem. – 2004. – Vol. 73, № 1. – P. 147-176. DOI:10.1146/annurev.biochem.73.012803.092429
21. Alteration of immunological properties of bovine serum albumin by covalent attachment of polyethylene glycol / A. Abuchowski [et al.] // J. Biol. Chem. – 1977. – Vol. 252, № 11. – P. 3578–3581.
22. Roberts, M. J. Chemistry for peptide and protein PEGylation. / M. J. Roberts, M. D. Bentley, J. M. Harris // Adv. Drug Deliv. Rev. – 2002. – Vol. 54, № 4. – P. 459–476. DOI: 10.1016/s0169-409x(02)00022-4
Рецензия
Просмотров: 716
Послать статью по эл. почте 