Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук

Расширенный поиск

Молекулярно-структурная гомология протеолитических ферментов в изучении механизма протеолиза и его регуляции

https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-2-206-217

Полный текст:

Аннотация

В современной медицине животные рассматриваются как модельные организмы для различных патологий при доклинических испытаниях и источники биологического материала для заместительной терапии. Целью исследования явился сравнительный анализ степени гомологии протеолитических ферментов у человека и легочных пресноводных моллюсков. В ходе исследования установлено, что гомология ферментов по нуклеотидным последовательностям у человека и легочных пресноводных моллюсков при анализе нерегулируемого протеолиза составляет 66–68 %; регулируемого протеолиза – 69–76 %; убиквитин-подобных модификаторов – 78–83 %; внеклеточных ферментов – 67–76 % и внутриклеточных ферментов – 65–72 %. Эволюционный консерватизм протеолитических ферментов позволяет использовать этих животных в качестве дешевых и удобных в содержании тест-организмов и обосновывает целесообразность формирования аквакультуры моллюсков, для получения из их тканей белковых ферментативных препаратов протеолитического действия в рамках задач биофармацевтики, косметики и пищевой промышленности.

Об авторах

А. А. Чиркин
Витебский государственный университет имени П. М. Машерова
Беларусь

Чиркин Александр Александрович – д-р биол. наук, профессор.

Московский пр. 33, 210038, Витебск 



О. М. Балаева-Тихомирова
Витебский государственный университет имени П. М. Машерова
Беларусь

Балаева-Тихомирова Ольга Михайловна – канд. биол. наук, доцент, зав. кафедрой

Московский пр. 33, 210038, Витебск



В. В. Долматова
Витебский государственный университет имени П. М. Машерова
Беларусь

Долматова Виктория Викторовна – аспирант

Московский пр. 33, 210038, Витебск



И. О. Семенов
Витебский государственный университет имени П. М. Машерова
Беларусь

Семенов Игорь Олегович – магистрант

Московский пр. 33, 210038, Витебск



Список литературы

1. Rawlings, N. D. MEROPS: the peptidase database / N. D. Rawlings, A. J. Barrett, A. Bateman // Nucleic Acids Res. – 2010. – Vol. 38, N 1, – P. D227–D233. https://doi.org.10.1093/nar/gkp971

2. Molecular basis of substrate recognition and degradation by human presequence protease / J. V. King [et al.] // Structure. – 2014. – Vol. 22, N 7. – P. 996–1007. https://doi.org:10.1016/j.str.2014.05.003

3. Oda, К. New families of carboxyl peptidases: serine-carboxyl peptidases and glutamic peptidases / К. Oda // J. Biochemistry. – 2012. – Vol. 151, N 1. – P. 13–25. https://doi.org:10.1093/jb/mvr129

4. Чиркин, А. А. Внутриклеточный сигналинг и протеолиз / А. А. Чиркин // Бiялогiя і хiмiя. – 2019. – № 4(76). – С. 6–17.

5. Веремеенко, К. Н. Протеолиз в норме и при патологии / К. Н. Веремеенко, О. П. Голобородько, А. И. Кизим. – Киев: Здоровъя, 1988. – 200 с.

6. Косинец, А. Н. Протеиназы и их ингибиторы в гнойной хирургии и онкологии / А. Н. Косинец, Л. Н. Кирпиченок. – Витебск: ВГМУ, 2003. – 409 с.

7. Proteolysis and oxidation of therapeutic proteins after intradermal or subcutaneous administration / N. Varkhede [et al.] // Journal of Pharmaceutical Sciences. 2020. – Vol. 109, N 1. – P. 191–205. https://doi.org:10.1016/j.xphs.2019.08.005

8. Robson, B. Computers and viral diseases. Preliminary bioinformatics studies on the design of a synthetic vaccine and a preventative peptidomimetic antagonist against the SARS­CoV­2 (2019­nCoV, COVID­19) coronavirus / B. Robson // Comput. Biol. Med. – 2020. – Vol. 119. – P. 103670. https://doi.org:10.1016/j.compbiomed.2020.103670

9. Robson, B. COVID­19 Coronavirus spike protein analysis for synthetic vaccines, a peptidomimetic antagonist, and therapeutic drugs, and analysis of a proposed achilles’ heel conserved region to minimize probability of escape mutations and drug resistance / B. Robson // Comput. Biol. Med. – 2020. – Vol. 121. – P. 103749. https://doi.org:10.1016/j.compbiomed.2020.103749

10. Wartecki, А. On the coronaviruses and their associations with the aquatic environment and wastewater / A. Wartecki, P. Rzymski // Water.– 2020. – Vol. 12, N 6. – P. 1598. https://doi.org/10.3390/w12061598

11. Proteolysis of virulence regulator ToxR is associated with entry of Vibrio cholerae into a Dormant State / S. Almagro-Moreno [et al.] // PLoS Genet. – 2015. – Vol. 11, N 4. – P. e1005145. https://doi.org/10.1371/journal.pgen.1005145

12. Collagenolytic enzymes and their applications in biomedicine / A. B. Shekhter [et al.] // Current Medicinal Chemistry. – 2019. – Vol. 26, N 3. – P. 487–505. https://doi.org/10.2174/0929867324666171006124236

13. Fluorescence molecular tomography resolves protease activity in vivo / V. Ntziachristos [et al.] // Nat. Med. – 2002. – Vol. 8, N 7. – P. 757–761. https://doi.org/10.1038/nm729

14. Karp’s cell and molecular biology: concepts and experiments / G. Karp, J. Iwasa, W. Marchall. – 8th. ed. – Danvers: Wiley, 2015. – 829 p.

15. The natural history of model organisms. The unlimited potential of the great pond snail, Lymnaea stagnalis / I. Fodor [et al.] // eLife. – 2020. – Vol. 9. – e56962. https://doi.org/10.7554/eLife.56962

16. Hodgkin, A. L. A quantitative description of membrane current and its application to conduction and excitation in nerve / A. L. Hodgkin, A. F. Huxley // J. Physiol. – 1952. – Vol. 117, N 4. – P. 500–544. https://doi.org/10.1113/jphysiol.1952.sp004764

17. Kupfermann, I. Neuronal controls of a behavioral response mediated by the abdominal ganglion of Aplysia / L. Kupfermann, E. R. Kandel // Science. – 1969. – Vol. 164, N 3881. – P. 847–850. https://doi.org/10.1126/science.164.3881.847

18. Benjamin, P. R. Peptidergic systems in the pond snail Lymnaea: From genes to hormones and behavior / P. R. Benjamin, I. Kemenes // Advances in Invertebrate (Neuro) Endocrinology / Eds.: S. Saleuddin, A. B. Lange, I. Orchard. – New York: Apple Academic Press, 2020. – P. 213–254. https://doi.org/10.1201/9781003029854-7

19. CREB2-targeting microRNA is required for long-term memory after single-trial learning / S. A. Korneev [et al.] // Sci. Rep. – 2018. – Vol. 8, N 1. – P. 3950. https://doi.org/10.1038/s41598-018-22278-w

20. Lymnaea stagnalis as model for translational neuroscience research: From pond to bench / V. Rivi [et al.] // Neurosci. Biobehav. Rev. – 2020. – Vol. 108. – P. 602–616. https://doi.org/10.1016/j.neubiorev.2019.11.020

21. Pituitary adenylate cyclase­activating polypeptide (PACAP) has a neuroprotective function in dopamine­based neurodegeneration in rat and snail parkinsonian models / G. Maasz [et al.] // Disease Models and Mechanisms. – 2017. – Vol. 10, N 2. – P. 127–139. https://doi.org/10.1242/dmm.027185

22. Сидоров, А. В. Нейромодуляторное действие пероксида водорода на центральные нейроны пищевой сети моллюска Lymnnaea stagnalis // Журн. эволюц. биохим. ифизиол. – 2017. – Т. 53, № 6. – С. 437–443.

23. Detailed review paper on mollusks-cycle toxicity testing. Series on testing and assessment. N 121 [Electronic Resource] / OECD Environment, Health and Safety Publications.– Paris: Environment directorate organization for economic co-operation and development, 2010. – Mode of access: https://www.oecd-ilibrary.org/docserver/9789264221468-en.pdf?expires=1618472688&id=id&accname=guest&checksum=0C664FF27BEAFCA64AA28DEB6FFF0EEB

24. Lymnaea stagnalis as a freshwater model invertebrate for ecotoxicological studies / J. Amorim [et al.] // Sci. Total Environ. – 2019. – Vol. 669. – P. 11–28. https://doi.org/10.1016/j.scitotenv.2019.03.035

25. Atli, G. Characterization and response of antioxidant systems in the tissues of the freshwater pond snail (Lymnaea stagnalis) during acute copper exposure / G. Atli, M. Grosell // Aquat. Toxicol. – 2016. – Vol. 17. – P. 38–44. https://doi.org/10.1016/j.aquatox.2016.04.007

26. Baudrot, V. New Insights to compare and choose TKTD models for survival based on an Interlaboratory study for Lymnaea stagnalis exposed to Cd / V. Baudrot [et al.] // Environ. Sci. Technol. – 2018. – Vol. 52, N 3. – P. 1582–1590. https://doi.org/10.1021/acs.est.7b05464

27. Crеmazy, A. Chronic toxicity of binary mixtures of six metals (Ag, Cd, Cu, Ni, Pb, and Zn) to the great pond snail Lymnaea stagnalis / A. Cremazy, K. V. Brix, C. M. Wood // Environ. Sci. Technol. – 2018. – Vol. 52, N 10. – P. 5979–5988. https://doi.org/10.1021/acs.est.7b06554

28. Голубев, А. П. Динамика процессов радиоадаптации в популяциях моллюсков из водоемов Белорусского сектора зоны загрязнения ЧАЭС / А. П. Голубев // Экологический вестник. – 2012. – №2 (20). – С. 44–57.

29. Оценка совместного влияния температурного стресса, загрязнения и паразитарной инвазии на активность ферментов антиоксидантной системы у легочного моллюска Lymnaea stagnalis / А. С. Хомич [и др.] // Сибирский экол. журн. – 2017. – № 2. – С. 184–192. https://doi.org/10.15372/sej20170208

30. Дромашко, С. Е. Влияние тяжёлых металлов на большого прудовика Lymnaea stagnalis L. / С. Е. Дромашко, С. Н. Шевцова, А. С. Бабенко. – Минск: Беларус. навука, 2018. – 172 с.

31. Perry, K. J. CRISPR/Cas9-mediated genome modification in the mollusc, Crepidula fornicate / K. J. Perry, J. Q. Henry // Genesis. – 2015. – Vol. 53, N 2. – P. 237–244. https://doi.org/10.1002/dvg.22843

32. Abe, M. The development of CRISPR for a mollusc establishes the formin Lsdia1 as the long-sought gene for snail dextral/sinistral coiling / M. Abe, R. Kuroda // Development. – 2019. Vol. 146, N 9:dev175976. https://doi.org/10.1242/dev.175976

33. Chirkin, A. A. Proteolysis-antiproteolysis system and possible mechanism of the divergence of Lymnaea stagnalis and Planorbarius corneus / A. A. Chirkin, V. V. Dolmatova, O. M. Balaeva-Tichomirova // The 3rd International symposium on EuroAsian Biodiversity, 05–08 July, 2017. – Minsk, BSU, 2017. – P. 236.

34. Chirkin, A. A. Comparative analysis of proteolytic enzymes of human and pulmonary freshwater molluscs / A. A. Chirkin, V. V. Dolmatova // Agr. bio. div. Impr. Nut., Health Life Qual. – 2018. – Р. 234–242. https://doi.org/10.15414/agrobiodiversity.2018.2585-8246.234-242

35. Чиркин, А. А. Биоинформатический анализ внутриклеточных протеолитических ферментов человека и легочных пресноводных моллюсков / А. А. Чиркин, В. В. Долматова // Новости мед.-биол. наук. – 2018. – Т. 18, № 4. – С. 11–16.

36. Изучение системы протеолиз-антипротеолиз в тканях легочных пресноводных моллюсков при введении этионина / A. A. Чиркин [и др.] // Новости мед.-биол. наук, 2017. – Т. 15, № 2. – С. 38–45.

37. Семенов, И. О. Биоинформатическое исследование сигнальных путей апоптоза у человека и легочных пресноводных моллюсков / И. О. Семенов, А. А. Чиркин // Физико-химическая биология как основа современной медицины: тез.докл. Республ. конф. с междунар. участием (к 80-летию Т. С. Морозкиной), Минск, 29 мая 2020 г. / под ред. А. Д. Тагановича, В. В. Хрусталёва, Т. А. Хрусталёвой. – Минск : БГМУ, 2020. – С. 164–165.

38. Моделирование биохимических признаков сахарного диабета у легочных пресноводных моллюсков / A. A. Чиркин [и др.] // Новости мед.-биол. наук, 2016. – Т. 14, № 3. – С. 28–32.

39. Ковтун, Н. Е. Остеоиндуктивные свойства перламутра и его компонентов / Н. Е. Ковтун, А. А. Сеид-Гусейнов, А. Д. Повшенко // Современные проблемы биохимии / под ред. А. П. Солодкова и А. А. Чиркина. – Витебск: ВГУ, 2010. – С. 358–383.

40. Aguilera, F. Neoplasia in mollusks: what does it tell us about cancer in humans? /F. Aguilera // J. Genet. Disord. – 2017. – Vol.1, N 1. – P. 7–16.


Просмотров: 91


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1561-8331 (Print)
ISSN 2524-2342 (Online)