Preview

Известия Национальной академии наук Беларуси. Серия химических наук

Расширенный поиск

Гидролиз УФ-индуцированного перекисно-окисленного фосфатидилхолина фосфолипазами разной субстратной специфичности

https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-2-195-205

Полный текст:

Аннотация

Исследована активность фосфолипазы А2 из панкреатической железы свиньи и яда кобры по отношению к фосфатидилхолину, имеющему разную надмолекулярную организацию и заряд межфазной поверхности (мицеллы с дезоксихолатом натрия и липосомы) в условиях УФ-облучения (180–400 нм). Показано, что УФ-облученная липидная фаза характеризуется увеличенным индексом окисления фосфатидилхолина и отсутствием в УФспектре докозогексаеновой кислоты пика с максимумом 235,5 нм, отражающем наличие непредельных связей, который сохраняется в присутствии антиоксиданта тролокса. Установлена активация обеих фосфолипаз А2 после УФоблучения субстрата независимо от его супрамолекулярной организации, заряда межфазной поверхности и субстратной специфичности ферментов. С помощью динамического рассеяния света в облученных мицеллах фосфатидилхолина обнаружено 0,3 % частиц большего размера. Полученные результаты указывают на то, что в облученной модельной мембране могут формироваться участки скопления гидропероксидированных липидов, которые служат местом усиленной атаки для фосфолипаз.

Об авторе

Н. М. Литвинко
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь

Литвинко Наталья Михайловна – д-р хим. наук, доцент, зав. лаб.

ул. Купревича, 5/2, 220141, Минск



Список литературы

1. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. – М.: Мир, 1982. – Т. 3. – 1120 с.

2. Островский, В. А. Межфазный катализ органических реакций / В. А. Островский // Соросовский образоват. журн. – 2000. – Т. 6, № 11. – С. 30–34.

3. Брокерхоф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхоф, Р. Дженсен; пер. с англ. – М.: Мир, 1978. – 396 с.

4. Murakami, M. Novel functions of phospholipase A2s: Overview, BBA / M. Murakami // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N 6. – P. 763–765. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.02.005

5. Study of the specificity of phospholipase A2 on substrate-conteining structures possessing different supramolecular organization / A. Aakhrem [et al.] // Biokhimiya. – 1989. – Vol. 54, N 4. – P. 542–547.

6. Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.

7. Способ предварительной оценки безопасности циклогексанонсодержащего пестицида или его метаболита для человека и животных: пат. № 20668 Респ. Беларусь / Н. М. Литвинко, Д. О. Герловский. Oпубл.: 28.09.2016.

8. Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-0464-8

9. Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон [и др.]. – M:Наука, 1981. – 256 с.

10. Андреюк, Г. М. Превращение гемоглобина в гемихром при взаимодействии со свободными жирными кислотами: автореф. дис. … канд. хим. наук: 02.00.10 / Г. М. Андреюк. – Минск, 1988.

11. Vaskovsky, V. E. A universal reagent for phospholipid analysis / V. E. Vaskovsky, E. Y. Kostetsky, J. M. Vasendin // Journal of Chromatography A. – 1975. – Vol. 114, N 1. – P. 129–141. https://doi.org/10.1016/s0021-9673(00)85249-8

12. Рахуба, Г. Н. Липолитические реакции с участием фосфолипаз А2 и механизмы их регуляции по принципу обратной связи: дис. ... канд. хим. наук : 03.00.04 / Г. Н. Рахуба. – Минск, 2007. – 143 л.

13. Lipid peroxidation and phospholipase A2 activity in liposomes composed of unsaturated phospholipids: a structural basis for enzyme activation / A. Sevanian [et al.] // Biochim. Biophys. Acta. – 1988. – Vol. 961, N 3. – P. 316–328. https://doi.org/10.1016/0005-2760(88)90079-3

14. Вязьмин, С. Ю. Электронная спектроскопия органических соединений / С. Ю. Вязьмин, Д. С. Рябухин, А. В. Васильев. – СПб, 2011. – 42 c.

15. 3,5-дизамещенные производные тиотетроновой кислоты – новые ингибиторы секреторных фосфолипаз А2 / С. В. Кучуро [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2004. – Т. 48, № 1. – С. 65–68.

16. Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chemistry and Physics of Lipids. – 2018. – Vol. 211. – P. 44–51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2017.10.010

17. Phospholipase A2 enzymes: physical structure, biological function, disease implication, chemical inhibition, and therapeutic intervention / E. Dennis [et al.] // Chem. Rev. – 2011. – Vol. 111. – P. 6130–6185. https://doi.org/10.1021/cr200085w


Просмотров: 22


Creative Commons License
Контент доступен под лицензией Creative Commons Attribution 4.0 License.


ISSN 1561-8331 (Print)
ISSN 2524-2342 (Online)