Гидролиз УФ-индуцированного перекисно-окисленного фосфатидилхолина фосфолипазами разной субстратной специфичности
https://doi.org/10.29235/1561-8331-2021-57-2-195-205
Аннотация
Исследована активность фосфолипазы А2 из панкреатической железы свиньи и яда кобры по отношению к фосфатидилхолину, имеющему разную надмолекулярную организацию и заряд межфазной поверхности (мицеллы с дезоксихолатом натрия и липосомы) в условиях УФ-облучения (180–400 нм). Показано, что УФ-облученная липидная фаза характеризуется увеличенным индексом окисления фосфатидилхолина и отсутствием в УФспектре докозогексаеновой кислоты пика с максимумом 235,5 нм, отражающем наличие непредельных связей, который сохраняется в присутствии антиоксиданта тролокса. Установлена активация обеих фосфолипаз А2 после УФоблучения субстрата независимо от его супрамолекулярной организации, заряда межфазной поверхности и субстратной специфичности ферментов. С помощью динамического рассеяния света в облученных мицеллах фосфатидилхолина обнаружено 0,3 % частиц большего размера. Полученные результаты указывают на то, что в облученной модельной мембране могут формироваться участки скопления гидропероксидированных липидов, которые служат местом усиленной атаки для фосфолипаз.
Ключевые слова
При поддержке: Автор выражает благодарность всем сотрудникам Института биоорганической химии НАН Беларуси за помощь в проведении предложенного для этой работы эксперимента.
Об авторе
Н. М. Литвинко
Институт биоорганической химии Национальной академии наук Беларуси
Беларусь
Беларусь
Литвинко Наталья Михайловна – д-р хим. наук, доцент, зав. лаб.
ул. Купревича, 5/2, 220141, Минск
Список литературы
1. Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. – М.: Мир, 1982. – Т. 3. – 1120 с.
2. Островский, В. А. Межфазный катализ органических реакций / В. А. Островский // Соросовский образоват. журн. – 2000. – Т. 6, № 11. – С. 30–34.
3. Брокерхоф, X. Липолитические ферменты / X. Брокерхоф, Р. Дженсен; пер. с англ. – М.: Мир, 1978. – 396 с.
4. Murakami, M. Novel functions of phospholipase A2s: Overview, BBA / M. Murakami // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Molecular and Cell Biology of Lipids. – 2019. – Vol. 1864, N 6. – P. 763–765. https://doi.org/10.1016/j.bbalip.2019.02.005
5. Study of the specificity of phospholipase A2 on substrate-conteining structures possessing different supramolecular organization / A. Aakhrem [et al.] // Biokhimiya. – 1989. – Vol. 54, N 4. – P. 542–547.
6. Литвинко, Н. М. Активность фосфолипаз А2 и С при биохимическом моделировании / Н. М. Литвинко. – Минск: Технопринт, 2003. – 350 с.
7. Способ предварительной оценки безопасности циклогексанонсодержащего пестицида или его метаболита для человека и животных: пат. № 20668 Респ. Беларусь / Н. М. Литвинко, Д. О. Герловский. Oпубл.: 28.09.2016.
8. Tappia, P. S. Phospholipases in Health and Disease / P. S. Tappia, N. S. Dhalla. – New York: Springer, 2014. – 410 p. https://doi.org/10.1007/978-1-4939-0464-8
9. Препаративная биохимия липидов / Л. Д. Бергельсон [и др.]. – M:Наука, 1981. – 256 с.
10. Андреюк, Г. М. Превращение гемоглобина в гемихром при взаимодействии со свободными жирными кислотами: автореф. дис. … канд. хим. наук: 02.00.10 / Г. М. Андреюк. – Минск, 1988.
11. Vaskovsky, V. E. A universal reagent for phospholipid analysis / V. E. Vaskovsky, E. Y. Kostetsky, J. M. Vasendin // Journal of Chromatography A. – 1975. – Vol. 114, N 1. – P. 129–141. https://doi.org/10.1016/s0021-9673(00)85249-8
12. Рахуба, Г. Н. Липолитические реакции с участием фосфолипаз А2 и механизмы их регуляции по принципу обратной связи: дис. ... канд. хим. наук : 03.00.04 / Г. Н. Рахуба. – Минск, 2007. – 143 л.
13. Lipid peroxidation and phospholipase A2 activity in liposomes composed of unsaturated phospholipids: a structural basis for enzyme activation / A. Sevanian [et al.] // Biochim. Biophys. Acta. – 1988. – Vol. 961, N 3. – P. 316–328. https://doi.org/10.1016/0005-2760(88)90079-3
14. Вязьмин, С. Ю. Электронная спектроскопия органических соединений / С. Ю. Вязьмин, Д. С. Рябухин, А. В. Васильев. – СПб, 2011. – 42 c.
15. 3,5-дизамещенные производные тиотетроновой кислоты – новые ингибиторы секреторных фосфолипаз А2 / С. В. Кучуро [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2004. – Т. 48, № 1. – С. 65–68.
16. Litvinko, N. M. The interaction of phospholipase A2 with oxidized phospholipids at the lipid-water surface with different structural organization / N. M. Litvinko, L. A. Skorostetskaya, D. O. Gerlovsky // Chemistry and Physics of Lipids. – 2018. – Vol. 211. – P. 44–51. https://doi.org/10.1016/j.chemphyslip.2017.10.010
17. Phospholipase A2 enzymes: physical structure, biological function, disease implication, chemical inhibition, and therapeutic intervention / E. Dennis [et al.] // Chem. Rev. – 2011. – Vol. 111. – P. 6130–6185. https://doi.org/10.1021/cr200085w
Рецензия
Просмотров: 626
Послать статью по эл. почте 