САЙТ-СПЕЦИФИЧНОЕ БИОТИНИЛИРОВАНИЕ БЕЛКОВ И ПЕПТИДОВ, ИММОБИЛИЗОВАННЫХ НА МИКРОЧАСТИЦАХ, РЕКОМБИНАНТНОЙ БИОТИН ЛИГАЗОЙ
Анатацыя
С целью получения каталитически активной рекомбинантной биотин лигазы (rBirA) разработан подход к получению сшитого белка MBP-BirA путем гетерологической экспрессии в клетках E. coli, с последующей его очисткой и высвобождением rBirA с помощью высокоспецифичного протеолиза TEV протеазой. Рекомбинантный белок получен в гомогенном состоянии и обладает специфической каталитической активностью. Использование иммобилизации на магнитных микрочастицах позволило разработать подход к эффективному ферментативному биотинилированию, совмещенному с очисткой целевых белковых молекул на аффинной матрице.
Аб аўтарах
А. Свирид
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
А. Лущик
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
А. Гилеп
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
С. Усанов
Институт биоорганической химии НАН Беларуси, Минск
Беларусь
Беларусь
Спіс літаратуры
1. Selective labeling of proteins with chemical probes in living cells / M. Z. Lin, L. Wang // Physiology (Bethesda). – 2008. – Vol. 23. – P. 131–141.
2. Avidin and streptavidin / N.M. Green // Methods Enzymol. – 1990. – Vol. 184 – P. 51–67.
3. Interaction of biotin with streptavidin. Thermostability and conformational changes upon binding / M. González [et al.] // J. Biol. Chem. – 1997. – Vol. 272, № 17. – P. 11288–11294.
4. Genetic engineering of streptavidin, a versatile affinity tag / T. Sano, S. Vajda, C. R. Cantor // J. Chromatogr. B. Biomed. Sci. Appl. – 1998. – Vol. 715, № 1. – P. 85–91.
5. A monovalent streptavidin with a single femtomolar biotin binding site / M. Howarth [et al.] // Nat. Methods. – 2006. – Vol. 3, № 4. – P. 267–273.
6. A streptavidin variant with slower biotin dissociation and increased mechanostability / C.E. Chivers [et al.] // Nat. Methods. – 2010. – Vol. 7, № 5. – P. 391–393.
7. Designed Auto-assembly of Nanostreptabodies for Rapid Tissue-specific Targeting in vivo / P. Valadon [et al.] // J. Biol. Chem. – 2010. – Vol. 285, № 1. – P. 713–722.
8. An artificial processivity clamp made with streptavidin facilitates oriented attachment of polymerase-DNA complexes to surfaces / J. G. K. Williams [et al.] // Nucleic Acids Res. – 2008. – Vol. 36, № 18. – P. e121-e121.
9. Ideal, catch, and slip bonds in cadherin adhesion / S. Rakshit [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. – 2012. – Vol. 109, № 46. – P. 18815–18820.
10. Cholesterol Loading and Ultrastable Protein Interactions Determine the Level of Tumor Marker Required for Optimal Isolation of Cancer Cells / J. Jain, G. Veggiani, M. Howarth // Cancer Res. – 2013. – Vol. 73, № 7. – P. 2310–2321.
11. A novel method for producing mono-biotinylated, biologically active neurotrophic factors: An essential reagent for single molecule study of axonal transport / K. Sung [et al.] // J. Neurosci. Methods. – 2011. – Vol. 200, № 2. – P. 121–128.
12. Site-directed immobilisation of antibody fragments for detection of C-reactive protein / I. Vikholm-Lundin, W.M. Albers // Biosens. Bioelectron. – 2006. – Vol. 21, № 7. – P. 1141–1148.
13. Biotination of proteins in vivo. A post-translational modification to label, purify, and study proteins / J. E. Cronan // J. Biol. Chem. – 1990. – Vol. 265, № 18. – P. 10327–33.
14. A minimal peptide substrate in biotin holoenzyme synthetase-catalyzed biotinylation / D. Beckett, E. Kovaleva, P. J. Schatz // Protein Sci. – 1999. – Vol. 8. – P. 921–929.
15. Efficient biotinylation and single-step purification of tagged transcription factors in mammalian cells and transgenic mice / E. de Boer [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. – 2003. – Vol. 100, № 13. – P. 7480–7485.
16. Metabolic Biotinylation of Secreted and Cell Surface Proteins from Mammalian Cells / M.B. Parrott, M. A. Barry // Biochem. Biophys. Res. Commun. – 2001. – Vol. 281, № 4 – P. 993–1000.
17. Targeting quantum dots to surface proteins in living cells with biotin ligase / M. Howarth [et al.] // Proc. Natl. Acad. Sci. – 2005. – Vol. 102, № 21. – P. 7583–7588.
18. In vivo biotinylation of the major histocompatibility complex (MHC) class II/peptide complex by coexpression of BirA enzyme for the generation of MHC class II/tetramers / J. Yang [et al.] // Hum. Immunol. – 2004. – Vol. 65, № 7. – P. 692–699.
19. A native chromatin purification system for epigenomic profiling in Caenorhabditis elegans / S.L. Ooi, J.G. Henikoff, S. Henikoff // Nucleic Acids Res. – 2010. – Vol. 38, № 4. – P. e26.
20. How the biotin–streptavidin interaction was made even stronger: investigation via crystallography and a chimaeric tetramer / C.E. Chivers [et al.] // Biochem. J. – 2011. – Vol. 435, № 1. – P. 55–63.
21. Improvement of enzyme activity, stability and selectivity via immobilization techniques / C. Mateo [et al.] // Enzyme Microb. Technol. – 2007. – Vol. 40, № 6. – P. 1451–1463.
22. Молекулярное клонирование, гетерологическая экспрессия, выделение и очистка стабильной TEV протеазы / А. В. Свирид [и др.] // Прил. к журн. Вес. Нац. акад. навук Беларусі: материалы Междунар. науч. конф. «Молодежь в науке – 2015», Ч. 1. – Минск, 2016. – С. 69–73.
23. Пептидный фаговый дисплей в скрининге пептидомиметиков тромбоксан синтазы / Д. О. Дормешкин [и др.] // Докл. Нац. акад. наук Беларуси. – 2015. – Т. 59, № 2. – С. 53–60.
##reviewer.review.form##
Праглядаў: 920
Паслаць артыкул па эл. пошце 